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      Peptide Synthetase의 활성 Adenylate 형성 Domain의 발현 = Expression of an Active Adenyiate Forming Domain of Peptide Synthetase

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      https://www.riss.kr/link?id=A30078840

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      본 연구에서는 typrocidine synthetase 1(tycA)를 motif-I에서 motif-O까지 결실시킨후 E. coli에 발현시켜 효소의 activity를 측정한 결과 motif-I에서 motif-O까지는 aminoadenylate 형성 과정에서 필수적인 부위가 아님을 규명하였다. 이 결과는 in vitro 실험을 통해 발표된 효소의 AMP binding(C-motif) Adenine binding(E-motif) 및 ATP binding(F-motif) 대한 연구를 뒷바침 할 수 있는 좋은 결과로 사료되고 있다.
      위와같은 연구들을 통해 생체활성물질을 생성하는 multienzyme을 보다 더 잘 이해할 수 있으며 또한 이 합성효소들을 유전자 조작에 의한 새로운 효소 디자인 및 설계에 유용한 자료가 될 것이고, 아울러 위의 방법들을 응용할 경우 신물질을 개발할 수 있는 하나의 좋은 방법이 될 것이다.
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      본 연구에서는 typrocidine synthetase 1(tycA)를 motif-I에서 motif-O까지 결실시킨후 E. coli에 발현시켜 효소의 activity를 측정한 결과 motif-I에서 motif-O까지는 aminoadenylate 형성 과정에서 필수적인 부위가 ...

      본 연구에서는 typrocidine synthetase 1(tycA)를 motif-I에서 motif-O까지 결실시킨후 E. coli에 발현시켜 효소의 activity를 측정한 결과 motif-I에서 motif-O까지는 aminoadenylate 형성 과정에서 필수적인 부위가 아님을 규명하였다. 이 결과는 in vitro 실험을 통해 발표된 효소의 AMP binding(C-motif) Adenine binding(E-motif) 및 ATP binding(F-motif) 대한 연구를 뒷바침 할 수 있는 좋은 결과로 사료되고 있다.
      위와같은 연구들을 통해 생체활성물질을 생성하는 multienzyme을 보다 더 잘 이해할 수 있으며 또한 이 합성효소들을 유전자 조작에 의한 새로운 효소 디자인 및 설계에 유용한 자료가 될 것이고, 아울러 위의 방법들을 응용할 경우 신물질을 개발할 수 있는 하나의 좋은 방법이 될 것이다.

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      The plasmid pK8 was constructed to verify the existence of an adenylate domain in peptide synthetase by using pGC12. 1.2 kb fragment, coding typrocidine synthetase 1 (123 kDa) was deleted, and 79.6 kDa one was expressed in Escherichia coli XL1-blue. The truncated multienzyme activated phenylalanine and substrate analogues with comparable kinetics as the over expressed synthetase. ATP-[^32]PPi exchange reaction was measured for the enzyme assay.
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      The plasmid pK8 was constructed to verify the existence of an adenylate domain in peptide synthetase by using pGC12. 1.2 kb fragment, coding typrocidine synthetase 1 (123 kDa) was deleted, and 79.6 kDa one was expressed in Escherichia coli XL1-blue. T...

      The plasmid pK8 was constructed to verify the existence of an adenylate domain in peptide synthetase by using pGC12. 1.2 kb fragment, coding typrocidine synthetase 1 (123 kDa) was deleted, and 79.6 kDa one was expressed in Escherichia coli XL1-blue. The truncated multienzyme activated phenylalanine and substrate analogues with comparable kinetics as the over expressed synthetase. ATP-[^32]PPi exchange reaction was measured for the enzyme assay.

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